vMIP-II描述的交互,vMIP-II二聚的变体,粘多糖。

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赵Liwang PJ B

vMIP-II描述的交互,vMIP-II二聚的变体,粘多糖。

生物化学。2010年8月24日,49(33):7012 - 22所示。doi: 10.1021 / bi100549y。

PubMed ID

20712376 (在PubMed

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文摘

趋化因子是重要的免疫蛋白,进行函数绑定到粘多糖(笑话)内皮细胞表面和细胞表面趋化因子受体。一个独特的病毒趋化因子模拟,病毒巨噬细胞炎性蛋白ii (vMIP-II),由人类疱疹病毒8型编码,得到了利益,因为它与多种趋化因子受体结合的能力,包括艾滋病毒coreceptors。此外,vMIP-II更加紧密地结合到细胞表面的搞笑方式比大多数人类的趋化因子,这可能是其抗炎的关键函数体内。这项工作的目的是确定的绑定机制由vMIP-II插科打诨。交互的vMIP-II heparin-derived二糖使用核磁共振特征。重要的结合位点被诱变研究,进一步分析了相应的vMIP-II突变体在检测GAG绑定使用肝素色谱和核磁共振的能力。我们发现,尽管许多比某些趋化因子,基本残留vMIP-II股票特性绑定网站类似于人类的类似物,利用基本残留R18 R46, R48。有趣的是,一个特定的突变(Leu13Phe)引起vMIP-II形成pH-dependent CC chemokine-type二聚体由分析超速离心法和核磁共振。我们所知,这是第一个例子工程自然主要单体的趋化因子成一个可分离的二聚体由一个突变。这二聚的vMIP-II突变比野生型vMIP-II与肝素结合更紧密,提供了一种新的模型研究趋化因子四级结构之间的关系和功能的各个方面。 Structural differences between monomeric and dimeric vMIP-II upon GAG binding were characterized by NMR and molecular docking.

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药物

病毒Macrophage-Inflammatory蛋白质