氨基酸残基邻四聚物的催化腔L-asparaginase二世对其催化效率和热稳定性作出了重大贡献。

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陈长年代,张X, Z Rao, K,徐M,杨杨T, S

氨基酸残基邻四聚物的催化腔L-asparaginase二世对其催化效率和热稳定性作出了重大贡献。

酶活工艺。2016年1月,82:15-22。doi: 10.1016 / j.enzmictec.2015.08.009。Epub 2015年8月18日。

PubMed ID

26672444 (在PubMed

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文摘

L-Asparaginase (L-asparagine酰胺水解酶,EC 3.5.1.1)催化的水解L-asparagine天门冬氨酸和氨。它可以用来减少丙烯酰胺的形成,为人类致癌物的食品,通过切除前体、天冬酰胺、从主成分。然而,低活性和热稳定性差L-asparaginase限制在食品工业中的应用。在这项研究中,我们成功地改善热稳定性和催化效率L-asparaginase II (BsAII)从枯草芽孢杆菌B11-06定点诱变。根据序列对齐和同源建模、残留G107, T109和S166毗邻催化腔被Asp选择和替换,Gln /爵士和阿拉巴马州,分别构建突变体G107D, T109Q, T109S S166A。G107D BsAII突变(G107Dansz)显示性能优越的热耐受性和活动高于野生型酶(向L-asparagine)。比较分析氢键的相互作用、表面静电势和衬底结构绑定之间的口袋G107Danszand BsAII表明G107的替换,这是毗邻催化与Asp腔,导致小构象变化和表面静电势再分配,有助于提高蛋白质的稳定性和催化效率。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
天冬氨酸	Isoaspartyl肽酶/ L-asparaginase	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节