方便gHMQC-based NMR分析为研究氨通灵在glutamine-dependent amidotransferases:大肠杆菌天冬酰胺合成酶的研究B。

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李KK, Beeson WT 4日Ghiviriga我,理查兹NG

方便gHMQC-based NMR分析为研究氨通灵在glutamine-dependent amidotransferases:大肠杆菌天冬酰胺合成酶的研究B。

生物化学。2007年4月24日,46 (16):4840 - 9。Epub 2007年3月31日。

PubMed ID

17397190 (在PubMed

]

文摘

x射线晶体结构的glutamine-dependent amidotransferases“活跃”构象中显示多个活跃的站点链接的存在溶剂的分子内的通道,导致被广泛接受的观点,氨释放谷氨酰胺酶网站有效引导到一个单独的合成酶的地方它发生进一步的反应。我们现在报告非常方便isotope-edited 1 h NMR-based测定,可用于探测氨活跃站点之间的转移amidotransferases和展示其在大肠杆菌的研究使用天冬酰胺合成酶B (as - B气体分离器)。我们的核磁共振结果显示高(我)谷氨酰胺浓度不抑制ammonia-dependent天冬酰胺形成这种细菌的天冬酰胺合成酶和散装(ii)氨解反应与硫代酸酯中间形成谷氨酰胺酶通过访问氨基半反应活性部位,as - b气体分离器在催化营业额。这些观察是一致的外生氨可以访问模型分子内隧道在as - b气体分离器glutamine-dependent天冬酰胺合成,与预期基于我amidotransferases类的研究。

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谷酰胺	天冬酰胺合成酶(glutamine-hydrolyzing)	蛋白质	人类	未知的	底物	细节