大肠杆菌核糖体中氯霉素结合蛋白的部分重组鉴定。

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尼豪斯D，尼豪斯KH

大肠杆菌核糖体中氯霉素结合蛋白的部分重组鉴定。

中国科学院学报(自然科学版)1973年8月;70(8):2224-8。

PubMed ID

4365366 (PubMed视图

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摘要

分别用0.4 M Licl (0.4c核)和0.8 M Licl (0.8c核)处理50S亚基制备50S衍生核。0.4c芯与氯霉素结合，而0.8c芯不结合。通过deae -纤维素层析和Sephadex G-100凝胶过滤分离0.4c—> 0.8c转变过程中得到的分裂蛋白。重组实验表明L16蛋白参与了氯霉素的结合。与氯霉素相反，CACCA-(n -乙酰基-白基)片段由0.8c核心结合，即，该核心包含肽基转移酶中心完整的p位点部分。嘌呤霉素能完全抑制氯霉素的结合。在测试的浓度范围内(高达20 mM)，三核苷酸CCA抑制氯霉素与嘌呤霉素的结合一样有效，而氨基酸混合物则没有抑制作用。结果表明，氯霉素只作用于肽基转移酶中心的a位点部分，干扰氨基酰基- trna最后两个或三个核苷酸(3'端)的结合。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
氯霉素	50S核糖体蛋白L16	蛋白质	大肠杆菌(菌株K12)	未知的	抑制剂	细节