纯化和结构的老鼠erythroid-specific delta-aminolevulinate合成酶。

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宗像H, Yamagami T,哈亚希Nagai T,山本M, N

纯化和结构的老鼠erythroid-specific delta-aminolevulinate合成酶。

,1993年7月,114 (1):103 - 11。

PubMed ID

8407861 (在PubMed

]

文摘

红细胞的存在形式delta-aminolevulinate合成酶(ALAS-E)是历史上一些争议的问题。独特的ALAS-E取得直接证据,我们纯化ALAS-E同质性第一次从鼠网状细胞溶解产物。木瓜蛋白酶消化法的初始步骤反复净化克服困难阻碍了早些时候试图净化ALAS-E。纯化papain-resistant核心催化域的大小ALAS-E估计electrophoretically 49000哒。最佳pH值(7.6)和明显的Km值基质,甘氨酸(6.5毫米)和琥珀酰辅酶(2 microM),类似的非特异性的delta-aminolevulinate合成酶(ALAS-N);但在ALAS-N相比,底物抑制由琥珀酰辅酶在ALAS-E并不明显。然后老鼠ALAS-E孤立cDNA克隆和基因组DNA编码。通过结合互补的核苷酸序列信息和基因克隆,河鼠ALAS-E前兆预测是由587个氨基酸组成的计算分子质量64841哒。所有的肽序列决定直接从纯化蛋白同意这些核苷酸的预测数据,证明ALAS-E的存在。分析papain-resistant散播他们的核心领域进一步揭示它与守恒的部分已经注意到ALA合成酶来自不同物种的序列比对分析。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
甘氨酸	5-aminolevulinate合成酶、erythroid-specific线粒体	蛋白质	人类	未知的	底物	细节