末端脱氧核苷酸转移酶与一种具有82 kDa的新型染色质重塑蛋白和核心组蛋白形成三元复合物。
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藤田K，岛崎N，太田Y，久保田T，伊部S，东治S，田井K，藤崎S，早野T，小井O
末端脱氧核苷酸转移酶与一种具有82 kDa的新型染色质重塑蛋白和核心组蛋白形成三元复合物。
基因细胞。2003 Jun;8(6):559-71。
- PubMed ID
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12786946 (PubMed视图］
- 摘要
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背景:末端脱氧核苷酸基转移酶(Terminal deoxynucleotidyltransferase, TdT)是一种DNA聚合酶，可增强B-和t细胞中变量(V)、多样性(D)和连接(J)片段连接处N区域的Ig和TcR基因多样性。TdT与包括DNA-PKcs、Ku70和Ku86在内的许多蛋白质协同合成N区。为了阐明N区合成的分子机制，我们首先尝试分离与TdT直接相互作用的产物的基因。结果:利用酵母双杂交系统，我们分离出一个cDNA克隆，编码一种与TdT相互作用的新型核蛋白。该蛋白被命名为TdT相互作用因子2 (TdIF2)。TdIF2中c端受限区与TdT中整个c端有特异性相互作用。TdIF2含有42个残基组成的酸性区域。通过使用针对TdIF2的特异性抗体的下拉试验，TdIF2被证明与核心组蛋白特异性结合。当TdT/TdIF2复合物被应用到dna -纤维素柱上时，只有TdT与柱结合，而TdIF2通过。在使用活化DNA作为引物的体外检测系统中，TdIF2将TdT活性降低到其最大值的46%。 CONCLUSIONS: TdIF2 binds directly to TdT and core histone. Furthermore, TdT, TdIF2 and core histone form a ternary complex. TdIF2 liberates H2A/H2B from a core histone in correlation with PCNA. The enzymatic consequence of the TdIF2/TdT complex is the reduction of TdT activity in vitro. TdIF2 would function as a chromatin remodeling protein at the N region synthesis.