人甲状旁腺激素受体1的氨基端片段构成激素绑定域和二硫化揭示了一个不同的模式。
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Grauschopf U, Lilie H, Honold K, Wozny M, Reusch D, Esswein,谢弗W, Rucknagel KP,鲁道夫·R
人甲状旁腺激素受体1的氨基端片段构成激素绑定域和二硫化揭示了一个不同的模式。
生物化学。2000年8月1;39 (30):8878 - 87。
- PubMed ID
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10913300 (在PubMed]
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人类g蛋白耦合的氨基端细胞外部分受体B类,例如,分泌素的受体,胰高血糖素,或甲状旁腺激素,参与配位体绑定。获得结构和功能信息氨基受体片段的人类甲状旁腺激素受体1 (PTHR1),截断受体表达在大肠杆菌的胞质包涵体的形式。包涵体材料的氧化重折叠导致稳定、可溶,单体的蛋白质。配体结合证明了表面等离子体共振光谱和等温滴定量热法。复合受体片段能够绑定甲状旁腺激素有明显的3 - 5 microM离解常数。远紫外圆二色性光谱显示,复合多肽中含有大约25%α螺旋和β褶板23%的二级结构。二硫键模式的分析复合受体片段显示之间的二硫键Cys170 Cys131, Cys148 Cys108, Cys117 Cys48。这些结果表明,细胞外的n端结构域的甲状旁腺激素受体(PTHR1)具有一个定义良好的、稳定的构象,这显示了一个重要的配体结合的活动。