蛋白酶抑制剂的x射线晶体结构域的阿尔茨海默病淀粉样β蛋白前体。
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海因斯TR,兰德尔M,肯尼迪,Eigenbrot C, Kossiakoff AA
蛋白酶抑制剂的x射线晶体结构域的阿尔茨海默病淀粉样β蛋白前体。
生物化学。1990年10月30日,29(43):10018 - 22所示。
- PubMed ID
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2125487 (在PubMed]
- 文摘
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阿尔茨海默病淀粉样β蛋白前体包含Kunitz蛋白酶抑制剂域(美国)可能参与蛋白水解事件导致脑淀粉样蛋白沉积。为了便于识别的生理目标抑制剂,美国的晶体结构被确定和细化1.5 a分辨率。序列inhibitor-protease接口的目标将反映正确的蛋白酶分子美国结构的细节。而美国的整体三级褶皱非常类似于Kunitz抑制剂BPTI,发生重大重组的两个支柱构象的蛋白酶绑定循环。Kunitz抑制剂也有类似的循环序列,表明结构改变是守恒的和潜在的抑制剂特异性的一个重要的决定因素。蛋白酶绑定在一个单独的地区的循环,美国侧链人17和Phe-34创建一个暴露疏水表面在BPTI Arg-17和Val-34的地方。限制这种变化对蛋白酶的目标序列的结构被发现,当美国是叠加在BPTI丝氨酸蛋白酶复合体,美国面临着一个互补的疏水表面组织激肽释放酶的非极性侧链对胰蛋白酶和极性侧链。