肯尼迪,Kelch domain-containing盒蛋白质,链接自洽场复杂的p53监管。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
李施太阳L, L, W, Yu W,梁J,张H,杨X, Y,李R,姚明X, X, Y商
肯尼迪,Kelch domain-containing盒蛋白质,链接自洽场复杂的p53监管。
《美国国家科学院刊S a . 2009年6月23日,106 (25):10195 - 200。doi: 10.1073 / pnas.0901864106。Epub 2009 6月9。
- PubMed ID
-
19509332 (在PubMed]
- 文摘
-
p53肿瘤抑制中起着重要的作用整合细胞应对各种各样的压力。p53的严格监管是必不可少的基因组完整性的维护和正常细胞增殖。目前,一些泛素连接酶,包括single-subunit无名指类型——MDM2 Pirh2和COP1——和HECT-domain类型——ARF-BP1——已报告目标p53退化。在这里,我们报告的鉴定人类Kelch domain-containing盒蛋白质,肯尼迪。我们表明,肯尼迪促进p53的泛素化和降解。但与MDM2、Pirh2 COP1, ARF-BP1,都具有一种内在的泛素连接酶的活动,通过总成的肯尼迪撼动p53的Skp1-Cul1-F-box复杂。值得注意的是,肯尼迪抑制p53-dependent转录,肯尼迪稳定p53的消耗,促进细胞凋亡,逮捕细胞G(1)阶段,和糖分会让细胞电离辐射诱导的细胞死亡。这些数据表明,肯尼迪是一个关键的负调节p53和代表一个通路在轻细胞p53的维护水平。我们的实验环节Skp1-Cul1-F-box系统p53的监管。