的结构适应性cold-active柠檬酸合成酶的南极细菌。
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罗素RJ Gerike U,唐禹哲MJ,脚腕DW,泰勒GL
的结构适应性cold-active柠檬酸合成酶的南极细菌。
结构。1998年3月15日,6 (3):351 - 61。
- PubMed ID
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9551556 (在PubMed]
- 文摘
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背景:适应低温的酶的结构基础是知之甚少。二聚的柠檬酸合成酶被用作模型酶热稳定性的结构基础研究,酶的结构从生物生活在55摄氏度和100摄氏度的生境此前被确定。这里的研究扩展到包括柠檬酸合成酶从南极细菌,让我们探索寒冷的结构性基础活动和耐热性在整个温度范围内的生活是已知的退出。结果:我们报告第一cold-active酶的晶体结构,柠檬酸合成酶,孤立的南极细菌,2.09的一项决议。相比,相同的酶从hyperthermophilic主机,cold-active酶更容易得多活跃的网站,一个不寻常的静电势分布和相对增加的灵活性小域相比大域。cold-active酶也被确定的其他几个特性:减少单元接口交互没有intersubunit离子对网络;增加长度的循环携带更多的电荷和更少的脯氨酸残基;增加solvent-exposed疏水残基;和分子内增加离子对。结论:酶的生物生活在生命的极端温度需要避免热或冷变性还保持足够的结构完整性允许催化效率。 For hyperthermophiles, thermal denaturation of the citrate synthase dimer appears to be resisted by complex networks of ion pairs at the dimer interface, a feature common to other hyperthermophilic proteins. For the cold-active citrate synthase, cold denaturation appears to be resisted by an increase in intramolecular ion pairs compared to the hyperthermophilic enzyme. Catalytic efficiency of the cold-active enzyme appears to be achieved by a more accessible active site and by an increase in the relative flexibility of the small domain compared to the large domain.